当前课程知识点：大学化学 > 第十一章 元素与生命化学概论 > 生命化学概论-金属酶与金属蛋白 > Video
同学们好
今天我们一起学习
金属酶
许多金属离子微量元素
在我们生命体内
都是以
金属酶的形式存在
比如说
锌离子、铁离子
首先我们了解一下
锌所形成的金属酶
在生命体内
锌的含量仅次于铁
它存在的形式有多种
比如说有水解酶
转移酶以及裂解酶等等
目前研究比较多的是
碳酸酐酶和羧肽酶
如图所示
为碳酸酐酶的结构
碳酸酐酶它的活性中心
含有Zn2+
Zn2+
它的配位构型
如图所示
我们可以看到
它是与蛋白质上的
R基团的咪唑基
上的N原子配位
形成了三个配位点
第四个配位点
由水分子的O占据
形成了一个
变形的四面体的
配位结构
为什么
碳酸酐酶能够催化
CO2它的水合
生成H2CO3
我们知道组成
蛋白质的氨基酸
有组氨酸
而组氨酸含有咪唑基团
而咪唑基团含有两种N
一种是与H相连的
一种是没有与H相连的
而前面我们已经介绍过
与H相连的这个N原子
是无法直接与金属离子
形成这个方向的
配位键的
而这个N原子
含有孤对电子
因此可以和金属
形成配位键
而此处出现的三个
配位的N原子
都是咪唑的这个位置的
N原子
与Zn2+配位的
为什么碳酸酐酶局部的
锌的配位结构
能够催化
CO2的水合呢
研究发现
是由于碳酸酐酶
它上边的配位水
相对比较容易变为
OH-
变为OH-与
Zn2+
配位的这种配位结构
对于这个反应来说
它的平衡常数呢
大概是10-7
似乎这个平衡常数比较小
不容易进行
但是相比于
水在普通条件下
它的解离来说
它的平衡常数只有
10-14
所以应该比它要大
10-7的数量级
因此这个反应
催化反应容易进行
CO2与水的
结合生成H2CO3
H2CO3可以进一步的解离
生成HCO3-离子
和H+
对于这个反应
在一般条件下
它的反应的
速率是比较小的
但是
如果在碳酸酐酶
存在的条件下
这个水合的速率
就可以高达106
mol/(L·s)
这个反应速率
比没有催化剂
存在的条件下
速度快了107
也就是1000万
它的催化的机理是什么呢
我们知道
碳酸酐酶很容易生成
-OH配位的
这种新的结构
这个-OH就可以
和CO2具体反应
变为HCO3-离子
HCO3-离子和
Zn2+配位
形成了五配位的
这种空间构型
而HCO3-离子
进一步的解离掉
然后配位水
与Zn2+配位
就还原为
原来的碳酸酐酶的
局部结构
这就是碳酸酐酶催化
CO2水合的
基本的机理
而这个水合
在生命体中是
非常重要的一个
CO2的运输过程
我们知道
合成氨
对人类的进步起着
非常大的贡献
而目前工业生产中
合成氨
通常是在
高温高压下进行的
能耗大
反应产率不高
而在自然界
某些植物
在普通条件下
就可以把N2
转变为NH3
这是因为这些个植物内部
含有固氮酶
固氮酶它实际上是
含有一个钼铁蛋白的一个
活性中心
这个活性中心
结构如图所示
从这个图中可以看出来
这个可以分为两部分
这边是含有四个Fe和
三个S的一个多核结构
顶点位置的这个Fe
和蛋白质的
半胱氨酸的硫基
通过Fe-S配位键
结合在一起
而这一侧
是含有三个Fe
和一个Mo的
四合的一个结构
这两部分通过
三个S以及一个
中心位置上的X原子
把两部分连在了一起
值得一提是中间
这个X原子
那么它和
六个铁离子都有配位
形成的是个
六配位的结构
目前
晶体学还无法确定
X的它的种类
据猜测是
N和O其中的一个
它是如何催化N2
生成NH3的
目前认为
是因为N2和这个
钼铁蛋白
它的活性中心
发生了这个反应
N2取代了
X原子的位置
形成了N2桥连的
这个多核结构
从中可以看出
每一个N原子
分别和三个Fe直接配位
由于形成了Fe-N配位键
因此
N≡N之间的三键
得到了弱化
因此使得
N≡N键的解离
变得更加容易
这样断裂开N原子
可以和H+反应
得到我们要的产物
NH3
这就是固氮酶
钼铁蛋白催化
合成氨的一个机理
对于金属钴来说
它在生命体中的含量
是非常低的
属于痕量元素
它主要存在于
维生素B12中
维生素B12不是一种
金属蛋白
但是呢
它参与蛋白质的合成
因此
我们要了解一下
维生素B12它的特点
1956年
Hodgkin等人使用
单晶X射线衍射技术
成功地确定了
维生素B12的结构
根据它的结构
1972年Woodward
完成了维生素B12的
人工合成
通过化学的方法
一步步的最后得到了
维生素B12这个化合物
维生素B12 它的局部结构
如图所示
我们可以看出来
中心位置呢
含有金属Co
Co是六配位的
它与一个配体
平面型的配体一个环
四个N配位
轴向一个-CN
和一个苯并咪唑的N原子
苯并咪唑的N原子
和咪唑的这个N是类似的
它含有孤对电子
因此呢 可以和Co
形成这个配位键
对于这个环状配体来说
它和我们前边提到的
卟啉结构
有类似地方
又有不同
如图所示为
卟啉的环状结构
它是由四个五元环
所形成的
而维生素B12中
这个环它的中心是
这样的一个结构
也是由四个五元环
但是
五元环的连接方式
略有不同
这边的C-H
在咕啉环里边
是C-C键直接相连了
除此之外
在咕啉环中
我们可以看到
有两个N-H基团
而在卟啉当中
只有一个N-H基团
因此形成配合物的时候
对于卟啉的配合物
就要脱去两个H原子
所以是一个-2价的
局部配体结构
而咕啉呢
只能脱去一个质子
所以形成的是
-1价的配体
从电荷的角度
也是不一样的
那么对于咕啉这个
维生素B12来说
这个配体环
脱去了一个质子
是-1价的
那么此处磷酸根
有一个负电荷
而此处-CN
又有一个负电荷
所以对这一个中性的
维生素B12配合物来说
金属Co3+呢
应该从电荷平衡地角度
就可以断定为+3价
而对于-CN所形成的
金属的配合物
在生命体中呢
是非常罕见的
那么只有维生素B12
采取的是用-CN
参与配位的方式
目前维生素B12
虽然人工合成已经实现
但是它存在的问题是
步数反应的步骤太多
产率不高
所以大多还采取的是
生物发酵的方式
前边我们了解了锌
铁以及卟的
它的生命体内
配合物的例子
那么对于铁元素来说
它的金属元素是
含量最高的
那么它在生命体中
主要起到的输送O2
储存O2
以及储存金属离子
和传递电子的作用
这是有不同的蛋白
来实现的
比如说
血红素蛋白
它就是起到了
输送O2的作用
血红素蛋白
早在1961年
有科学家
PeruHz和Kendrew
通过X单晶衍射技术
确定了它的晶体结构
如图所示为
含有铁离子的
肌红蛋白
和血红素蛋白的
它的结构图
我们可以看到
蛋白质把Fe
绿色的为Fe部分
裹在了一起
形成了一个球状结构
血红素蛋白有四个Fe
绿色的部分
它们都是铁蛋白
从这个结构可以看出来
它分子的基团是
非常非常大的
对于肌红蛋白相对小一些
它含有153个氨基酸
而血红素蛋白
含有287个氨基酸
所以这么多的原子
每一个原子都对
X射线有贡献
因此通过X射线技术
来确定原子的连接方式
是非常困难的
而这两位科学家
成功地解析了它的结构
因此获得了1962年的
诺贝尔化学奖
对于血红素蛋白来说
它含有四个
Fe的局部单元
它的结构如图所示
Fe2+的铁离子
与卟啉环上的
四个N原子配位
前边我们已经提到
卟啉的四个N原子中
有两个需要脱去两个质子
因此这个是一个
-2价的一个配体
而轴向有一个
组氨酸上的咪唑基团
与Fe2+配位
形成一个四方锥的
一个配位结构
侧面看起来
这个Fe并没有落在
这个卟啉环内部的
而是在环的下方
距环0.6A的位置上
与咪唑的N
有一个比较强的配位
那么他形成
与O结合之后
O2的配合物之后
它的结构有什么变化
从结构图可以看出来
血红素蛋白
结合了O2之后
铁离子由+2价
变为+3价
配位数由五配位
变为3价的六配位
而且Fe3+
是落在了
卟啉环的平面内部
形成了Fe3+
意味着O2不再是中性
应该是超氧离子
我们知道O2
它是一个顺磁性的物质
有两个单电子的
那么形成超氧离子之后
它结合的一个电子
但是仍然还有一个
单电子存在
但是血红素
结合了O2的血红素
它是抗磁性的物质
那如何来解释
它的抗磁性
我们知道Fe3+
有五个单电子
五个电子
它如果采取的是高自旋
五个电子都是单电子
但是
如果采取低自旋
只有一个是单电子
那么这一个单电子
可以和超氧离子上的
一个单电子
进行共用电子对
形成这个配位键
这样的话
Fe3+和超氧离子之间
都没有单电子
因此呢整个物质
呈现抗磁性
这样的话就可以
完美的解释了
它的抗磁性
这个特征
另外一点就是
为什么
形成了Fe3+之后
这个Fe3+
就能够落入到
卟啉环的平面内部呢
这与它的
离子半径的大小有关
我们知道电荷越高
这个金属离子
它的离子半径就越小
由+2价变为+3价之后
它的铁的离子半径
进一步的减小
因此它的尺寸
就和卟啉环
它的中间的这个空腔位置
就比较匹配
因此可以落在这个
四个N原子的
共平面的位置上
对于Fe2+的配合物来说
除了可以和
O2结合以外
它也可以和
含C的物质结合
比如说CO 羰基
形成了羰基合铁的化合物
所以人体接触了
CO之后
会煤气中毒
就是由于CO
和Fe形成了
更加稳定的配合物
而CO和
携带了O2的血红素蛋白
之间的这个取代反应
它的平衡常数有多大呢
大概200
也就是说
CO与Fe的结合能力
是O2与Fe结合能力的
200倍
如果我们要解除
CO的中毒
我们就使得
这个取代反应逆向进行
这样就会解除
CO中毒
如何使这个反应
逆向进行呢
我们可以通过
化学平衡的基本原理
来做到这一点
比如说我们可以
增加O2的浓度
增加这O2的浓度之后
使得反应的平衡
向左边移动
根据勒夏特列原理
这一点得到很好的解释
另外一个方法
就是血浆置换
也就是把这个产物
替换为没有与CO
结合的血红蛋白
这样同样可以达到
除去它的目的
而高压氧舱
则采取的是第一个思想
增加O2的浓度
血浆置换
是采取的是取代
这个产物的这个策略
氰化物对人体也会产生
与CO类似的危害
所以氰化物是一个
剧毒物质
而氰化物在工业生产中
也是有着广泛的应用的
比如说
它在黄金的提取
以及电镀
和某些个化合物的
合成上面
而氰化物的废液处理
它的方法主要有两种
一种是
通过配化学的方法
我们可以通过
加入某些金属离子
比如说
Fe2+
它可以与CN-形成稳定的
六氰合亚铁离子
所以呢
形成稳定的配合物
从而除去了
游离的这个氰化物
而从产物可以看出来
CN-
并没有完全的去除
它只是形成了
另外一个化合物
如果这个化合物分解
还会解离出CN-
因此这个配位化学方法
不是一个非常彻底的
一个方法
另外一个方法就是
氧化还原法
氧化还原法是用氧化剂
来氧化CN-的这个策略
比如说用过氧化氢
在碱性条件下
可以把CN-
氧化为NCO-
氰酸根离子
进一步的水解
可以形成
NH3和HCO3-离子
达到了除去
氰化物的这个目的
如果人体氰化物中毒
我们可以通过
配位化学的方法
比如说
我们可以通过
加入EDTA Co的配合物
来进行解毒
这个配合物加入之后
它可以和身体内的
CN-反应
形成稳定的
CN-的配合物
比如说
六氰合钴的配合物
但六氰合钴 +2价的配合物
是不稳定的
它和容易被氧化为
+3价的Co的
六氰合的配合物
这样可以
除去了游离的
有毒性的CN-
当然除了这种配位
化学方法
还有药物的方法
我们就在此不在介绍
而血红蛋白的人工模拟
是目前生物无机化学领域
一个热门研究
这个研究的基本思想
就是通过已知的
血红素蛋白
它的局部结构
卟啉环配铁的这么一个结构
我们合成类似的这种卟啉
合铁的配合物
这个配合物的核心的
中心部位
与血红素蛋白的中心结构
是相同的
但是差别在于它的取代基
是不一样的
而这种取代基
相对容易合成
因此可以被我们
大量合成并用来
作进一步的研究
可以帮助我们了解
血红蛋白的结构
和它的性能
以及可以研制出
可以代替血液的
人造血液
这就是微量金属元素
在生命体内
它的结构
和性能的一些个特点
有关与金属元素
它的蛋白
结构和性质
我们就学习到这里
-1.1 不一样的大学化学
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-1.2 化学体系的建立
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-1.3 应该了解的化学
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-1.4 课程学习的必要准备
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-第一章 绪论--第一章 习题
-2.1 物质的聚集状态—物质的相与相变
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-2.1 物质的聚集状态—气体—理想气体与实际气体
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-2.1 物质的聚集状态—气体—实际气体的状态方程
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-2.1 物质的聚集状态—液体
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-2.1 物质的聚集状态—固体—单晶多晶与非晶结构；晶体的宏观性质
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-2.1 物质的聚集状态—固体—晶体的对称性
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-2.1 物质的聚集状态—等离子体
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-2.1 物质的聚集状态—液晶
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-2.1 物质的聚集状态—等离子、液晶与平板显示技术
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-2.2 溶液的性质—溶液的特点与分类
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-2.2 溶液的性质—气体、液体和固体的溶解
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-2.2 溶液的性质—非电解质稀溶液的依数性—饱和蒸气压降低
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-2.2 溶液的性质—非电解质稀溶液的依数性—稀溶液的沸点升高
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-2.2 溶液的性质—非电解质稀溶液的依数性—溶液的凝固点降低
--Video
-2.2 溶液的性质—非电解质稀溶液的依数性— 溶液的渗透压
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-2.2 溶液的性质—非电解质稀溶液的依数性—反渗透现象
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-第二章 物质的聚集状态与溶液的性质--第二章习题
-3.1原子核外电子运动的描述-原子结构理论的发展
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-3.1原子核外电子运动的描述-核外单电子运动的量子化模型
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-3.1原子核外电子运动的描述-电子运动的特点
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-3.2电子运动的波函数与原子轨道- 电子运动的波函数与原子轨道
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-3.2电子运动的波函数与原子轨道-量子数的取值与原子轨道
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-3.2电子运动的波函数与原子轨道-自旋量子数的取值原则
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-3.3核外电子排布-多电子原子核外电子运动的描述
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-3.3核外电子排布-基态原子核外电子的排布
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-3.4元素周期律-元素周期律与元素周期表
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-3.4 元素周期律-元素性质的周期性
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-3.4元素周期律-电子结构与元素性质
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-第三章 原子结构与元素周期律--第三章 小论文
-第三章 原子结构与元素周期律--第三章 习题
-4.1 离子键理论—离子键理论
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-4.1 离子键理论—离子键价键构型
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-4.1 离子键理论—离子半径与离子晶体的结构
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-4.2 共价键理论—经典路易斯理论
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-4.2 共价键理论—现代价键理论
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-4.2 共价键理论—共价键的性质
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-4.3 杂化轨道理论—杂化轨道的理论要点
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-4.3 杂化轨道理论—杂化轨道类型（一）
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-4.3 杂化轨道理论—杂化轨道类型（二）
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-4.3 杂化轨道理论—不等性杂化轨道理论
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-4.4 价层电子对互斥理论（VSEPR）I
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-4.4 价层电子对互斥理论（VSEPR）II
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-4.5 分子轨道理论-分子轨道的建立
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-4.5 分子轨道理论-分子轨道能级图
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-4.5 分子轨道理论-异核双原子分子和离子
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-4.6 分子间作用力-分子的极性
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-4.6 分子间作用力-分子间作用力
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-4.7 氢键
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-第四章 分子结构与化学键理论--第四章 小论文
-第四章 分子结构与化学键理论--第四章 习题
-5.1 配合物的基本特征-配合物的形成
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-5.1 配合物的基本特征-配合物的命名规则
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-5.2 配合物的化学键理论-配位学说
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-5.2 配合物的化学键理论-配合物价键理论
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-5.2 配合物的化学键理论-晶体场理论
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-5.3 配合物化学键理论的应用-配合物的几何异构现象
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-5.3 配合物化学键理论的应用晶体场理论的应用（一）
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-5.3 配合物化学键理论的应用晶体场理论的应用（二）
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-第五章 配位化学概论--第五章 习题
-6.1化学反应中的能量变化-化学热力学基本概念(一)
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-6.1化学反应中的能量变化-化学热力学基本概念(二)
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-6.1化学反应中的能量变化-热力学第一定律
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-6.1化学反应中的能量变化-恒温与恒压热效应(一)
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-6.1化学反应中的能量变化-恒温与恒压热效应(二)
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-6.1化学反应中的能量变化-反应进度
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-6.1化学反应中的能量变化-热化学方程式与盖斯定律(一)
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-6.1化学反应中的能量变化-热化学方程式与盖斯定律(二)
--Video
-6.1化学反应中的能量变化-标准摩尔反应热的计算(一)
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-6.1化学反应中的能量变化-标准摩尔反应热的计算(二)
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-6.2 化学平衡-可逆反应与平衡常数
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-6.2 化学平衡-化学平衡的规则
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-第六章 化学反应中的能量变化与化学平衡--第六章 习题
-7.1 自发过程与自发反应（一）
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-7.1 自发过程与自发反应（二）
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-7.2 熵与热力学第二定律—熵
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-7.2 熵与热力学第二定律—熵与Entropy
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-7.2 熵与热力学第二定律—热力学第二定律
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-7.3 热力学第三定律与与孤立系统熵判据—热力学第三定律
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-7.3 热力学第三定律与与孤立系统熵判据—孤立系统熵判据
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-7.4 吉布斯自由能判据-吉布斯自由能（一）
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-7.4 吉布斯自由能判据-吉布斯自由能（二）
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-7.4 吉布斯自由能的判据—标准吉布斯自由能的计算
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-7.4 吉布斯自由能的判据—反应方向的标准吉布斯自由能判据
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-7.4 吉布斯自由能的判据—非标准状态下自发反应方向性的判据
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-7.4 吉布斯自由能判据—吉布斯-亥姆霍兹方程
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-7.5 化学反应方向的影响因素—勒夏特列原理与化学反应的方向（一）
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-7.5 化学反应方向的影响因素—勒夏特列原理与化学反应的方向（二）
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-7.5 化学反应方向的影响因素—温度、压力对化学反应方向的影响实例（一）
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-7.5 化学反应方向的影响因素—温度、压力对化学反应方向的影响实例（二）
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-第七章 化学反应的方向--第七章 小论文
-第七章 化学反应的方向--第七章 习题
-8.1 化学反应速率-化学反应的方向与反应速率
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-8.1 化学反应速率-化学反应速率的表示方式
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-8.2 化学反应的速率方程-化学反应的速率方程的建立（一）
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-8.2 化学反应的速率方程-化学反应的速率方程的建立（二）
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-8.2 化学反应的速率方程-化学反应级数与速率方程
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-8.2 化学反应的速率方程-化学反应级数与速率方程-一级反应速率方程
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-8.2 化学反应的速率方程-化学反应级数与速率方程-二级反应速率方程
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-8.3 浓度和温度对化学反应速率的影响-温度对化学反应速率的影响
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-8.3 浓度和温度对化学反应速率的影响-碰撞理论（一）
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-8.3 浓度和温度对化学反应速率的影响-碰撞理论（二）
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-8.3 浓度和温度对化学反应速率的影响-过渡态理论（一）
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-8.3 浓度和温度对化学反应速率的影响-过渡态理论（二）
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-8.4 催化剂对化学反应速率的影响
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-第八章 化学动力学基础--第八章 习题
-9.1 酸碱平衡—酸碱定义（一）
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-9.1 酸碱平衡—酸碱定义（二）
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-9.1 酸碱平衡—水的解离平衡
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-9.1酸碱平衡—弱酸、弱碱的解离平衡（一）
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-9.1酸碱平衡—弱酸、弱碱的解离平衡（二）
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-9.1酸碱平衡—弱酸、弱碱的解离平衡（三）
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-9.1 酸碱平衡—同离子效应
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-9.1 酸碱平衡—缓冲溶液（一）
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-9.1 酸碱平衡—缓冲溶液（二）
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-9.1 酸碱平衡—缓冲溶液（三）
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-9.2 配位平衡—配合物的解离平衡
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-9.2 配位平衡—配合物解离平衡的移动
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-9.3 沉淀溶解平衡—溶度积常数
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-9.3 沉淀溶解平衡—溶度积规则（一）
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-9.3 沉淀溶解平衡—溶度积规则（二）
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-第九章 酸碱平衡与沉淀溶解平衡--第九章 习题
-10.1 氧化还原反应方程式配平
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-10.2 原电池与电极电势—原电池
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-10.2 原电池与电极电势—电极电势（一）
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-10.2 原电池与电极电势—电极电势（二）
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-10.3 影响电极电势的因数—能斯特方程—浓度或分压对电池电动势的影响（一）
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-10.3 影响电极电势的因数—能斯特方程—浓度或分压对电池电动势的影响（二）
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-10.3 影响电极电势的因数—能斯特方程—浓度或分压对电极电势的影响
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-10.4 电极电势的应用—判断氧化还原反应的方向性
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-10.4 电极电势的应用—判断元素的氧化还原能力
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-10.4 电极电势的应用—判断氧化还原反应进行的程度
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-10.4 电极电势的应用—元素电势图及其应用（一）
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-10.4 电极电势的应用—元素电势图及其应用（二）
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-10.4 电极电势的应用—金属的电化学腐蚀与防护
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-第十章 氧化还原反应与电化学基础--第十章 小论文
-第十章 氧化还原反应与电化学基础--第十章 习题
-无机元素化学-s区元素
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-无机元素化学-p区元素
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-无机元素化学-过渡元素
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-生命化学概论-生命有机化合物官能团
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-生命化学概论-生命元素-碳
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-生命化学概论-生命元素-氧
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-生命化学概论-蛋白质
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-生命化学概论-核酸
--Video
-生命化学概论-糖
--Video
-生命化学概论-金属酶与金属蛋白
--Video
-生命化学概论-药物
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-第十一章 元素与生命化学概论--第十一章 习题
-纳米科学与化学-自然界中的纳米现象
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-纳米科学与化学-微观结构与仿生
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-纳米科学与化学-纳米结构的观察
--Video
-纳米科学与化学-纳米结构与特殊浸润性
--Video
-化学与材料-材料科学领域中的化学问题
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-化学与材料-正渗透与水处理技术
--Video
-化学与材料-相变材料（一）
--Video
-化学与材料-相变材料（二）
--Video
-化学与材料-范德华力与二维材料
--Video
-第十二章 化学与现代科学--第十二章 习题
-大学化学期末考试
